專家信息：

唐淳，男，1976年出生，博士。現任中國科學院武漢物理與數學研究所研究員、博士生導師，國家科技部“973計劃”首席科學家。

教育及工作經歷：

1994年9月至1998年6月在浙江大學獲生物學學士學位。

1998年8月至2003年8月在美國馬里蘭大學，獲生物化學博士學位。

2003年8月至2008年4在美國NIH糖尿病、消化及腎臟疾病國家研究院（National Institute of Diabetes Digestive and Kidney Diseases）的物理化學實驗室（Laboratory of Chemical Physics）從事博士后研究工作。

2008年4月至2009年11月在美國密蘇里大學生物化學系任助理教授。

2009年12月加入武漢物理與數學研究所。

社會任職：

資料更新中……

科學研究：

研究方向：

主要從事生物大分子核磁的新技術新方法的研究。

承擔科研項目情況：

1． 國家自然科學基金面上項目：建立解析天然無折疊蛋白的系棕構想的核磁新方法，主持。

2． 中國科學院知識創新工程重要方向項目：NMDA受體瞬態結構的研究，主持。

3． 國際基金組織人類前沿科學計劃（HFSP）：味覺受體蛋白對小分子識別的結構和功能研究，主持。

4． 國家自然科學基金面上項目：瘦素蛋白的溶液構象及功能研究，主持。

5． 美國Howard Hughes Medical Institute（HHMI）International Early Career Scientist （IECS）國際青年學者項目，主持。

6． 國家重點基礎研究發展計劃：蛋白質動態學研究的新技術新方法，主持。

7． 國家自然科學基金杰出青年項目：生物大分子核磁共振，主持。

科研成果：

1． 發展了順磁核磁技術并對生物大分子進行溶液動力學的表征。

2． 發現了艾滋病毒蛋白酶前體激活的物理機制。

3． 發展了用于研究蛋白質溶液動力學的順磁弛豫增強（PRE）方法。

論文專著：

發表學術論文30余篇，其中第一作者論文10篇（3篇于Nature）。

出版專著：

資料更新中……

發表英文論文：

1. Baldisseri DM, Rustandi RR, Zhang ZS, Tang C, Bair CL, Landar A, Zimmer D B, Weber DJ. (1999) Letter to the Editor: H-1, C-13 and N-15 NMR sequence-specific resonance assignments for rat apo-S100A1 (alpha). J. Biomol. NMR 14: 91-92.

2. Gu T, Tang C, Xu ZD. (1999) Two methods to synthesize C-60 nitroxide derivatives. Fullerene Science and Technology 7: 297-303.

3. Gu T, Tang C, Xu ZD. (1999) Synthesis of C-60 nitroxide derivatives. Chinese Chemical Letters 10: 95-96.

4. Lin J, Blake M, Tang C, Zimmer D, Rustandi RR, Weber DJ, Carrier F. (2001) Inhibition of p53 transcriptional activity by the S100B calcium-binding protein. J. Biol. Chem. 276: 35037-35041.

5. Tang C, Ndassa Y, Summers MF. (2002) Structure of N-terminal 283-residue fragment of the HIV-1 Gag protein. Nat. Struct. Biol. 9: 537-543.

6. Gatanaga H, Suzuki Y, Tsang H, Yoshimura K, Kavlick M F, Nagashima K, Gorelick RJ, Mardy S, Tang C, Summers MF, Mitsuya H. (2002) Amino acid substitutions in Gag protein at non-cleavage sites are indispensable for the development of a high multitude of HIV-1 resistance against protease inhibitors. J. Biol. Chem. 277: 5952-5961.

7. Tang C, Loeliger E, Kinde I, Kyere S, Mayo K, Barklis E, Sun Y, Huang M, Summers MF. (2003) Antiviral inhibition of the HIV-1 capsid protein. J. Mol. Biol. 327: 1013-1020.

8. Tang C, Loeliger E, Luncsford P, Kinde I, Beckett D, Summers MF. (2004) Entropic switch regulates myristate exposure in the HIV-1 matrix protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101: 517-522.

9. Tang C, Iwahara J, Clore GM. (2005) Accurate determination of Leucine and Valine side-chain conformation using U-[15N/13C/2H]/[1H-(methine/methyl)-Leu/Val] isotope labeling, NOE pattern recognition, and methine Cγ-Hγ/Cβ-Hβ residual dipolar couplings: Application to the 34kDa enzyme IIA(Chitobiose). J. Biomol. NMR 33: 105-121.

10. Suh JY, Tang C, Cai M, Clore GM. (2005) Visualization of the phosphorylated active site loop of the cytoplasmic B domain of the mannitol transporter II(Mannitol) of the Escherichia coli phosphotransferase system by NMR spectroscopy and residual dipolar couplings. J. Mol. Biol. 353: 1029-1036.

11. Tang C, Williams DC, Ghirlando R, Clore GM. (2005) Solution structure of enzyme IIA(Chitobiose) from the N, N'-diacetylchitobiose branch of the Escherichia coli phosphotransferase system. J. Biol. Chem. 280: 11770-11780.

12. Tang C, Clore GM. (2006) A simple and reliable approach to docking protein-protein complexes from very sparse NOE-derived intermolecular distance restraints. J. Biomol. NMR 36: 37-44.

13. Tang C, Iwahara J, Clore GM. (2006) Visualization of transient encounter complexes in protein-protein association. Nature 444: 383-386.

14. Suh JY, Tang C, Clore GM. (2007) Role of electrostatic interactions in transient encounter complexes in protein-protein association investigated by paramagnetic relaxation enhancement. J. Am. Chem. Soc. 129:12954-12955.

15. Kelly BN, Kyere S, Kinde I, Tang C, Howard BR, Robinson H, Sundquist WI, Summers MF, Hill CP. (2007) Structure of the antiviral assembly inhibitor CAP-1 complex with the HIV-1 CA protein. J. Mol. Biol. 373:355-366.

16. Iwahara J,Tang C, Clore GM. (2007) Practical aspects of 1H transverse paramagnetic relaxation enhancement measurements on macromolecules. J. Mag. Reson. 184: 185-195.

17. Clore GM, Tang C, Iwahara J. (2007) Elucidating transient macromolecular interactions using paramagnetic relaxation enhancement. Curr. Opin. Struct. Biol. 17:603-616.

18. Tang C, Schwieters C, Clore GM. (2007) Open-to-closed transition in apo maltosebinding protein observed by paramagnetic NMR. Nature 449:1078-1082.

19. Kim YC, Tang C, Clore GM, Hummer G. (2008) Replica exchange simulations of transient encounter complexes in protein-protein association. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:12855-12860.

20. Tang C, Ghirlando R, Clore GM. (2008) Visualization of transient ultra-weak protein self-association in solution using paramagnetic relaxation enhancement. J. Am. Chem. Soc. 130:4048-4056.

21. Tang C, Louis JM, Anita A, Suh JY, Clore GM. (2008) Visualizing transient events in N-terminal auto-processing of HIV-1 protease. Nature 455:693-696.

22. Yu D, Volkov AN, Tang C. (2009) Characterizing dynamic protein-protein interactions using differentially scaled paramagnetic relaxation enhancement. J. Am. Chem. Soc. 131:17291-17297.

23. Rathinavelan T, Tang C, De Guzman RN. (2011) Characterization of the interaction between the Salmonella type III secretion system tip protein SipD and the needle protein PrgI by paramagnetic relaxation enhancement. J. Biol. Chem. 286: 4922-4930.

24. Liu Z, Tang C. (2011) Paramagnetic Relaxation Enhancement -A tool for Visualizing Transient Protein Structures. Chin. J. Mag. Reson. 28: 301-316.

25. Liu Z, Zhang WP, Xing Q, Ren XF, Liu ML, Tang C. (2012) Noncovalent Dimerization of Ubiquitin. Angew. Chem. 51:469-472.

26. Wang Y, Tang C, Wang EK, Wang J. (2012) Exploration of Multi-State Conformational Dynamics and Underlying Global Functional Landscape of Maltose Binding Protein. Plos Comput. Biol. 8:e1002471.

發表中文論文：

1 運用PRE NMR技術表征蛋白質動態組學 唐淳 中國科學院武漢物理與數學研究所; 波譜與原子分子物理國家重點實驗室; 美國霍華德休斯醫學研究所 【中國會議】第十七屆全國波譜學學術會議論文摘要集 2012-10-24

2 剛性探針標記的順磁弛豫增強用于蛋白質精細動態學的研究 劉主; 張子微; 唐淳 中國科學院武漢物理與數學研究所; 波譜與原子分子國家重點實驗室武漢磁共振中心 【中國會議】第十七屆全國波譜學學術會議論文摘要集 2012-10-24

3 人類艾滋病病毒(HIV-1)的組裝機制 邢瓊; 唐淳 中國科學院武漢物理與數學研究所; 波譜與原子分子國家重點實驗室武漢磁共振中心 【中國會議】第十七屆全國波譜學學術會議論文摘要集 2012-10-24

4 以順磁弛豫增強核磁新技術對蛋白質溶液動力學的研究 余冬梅; Alex Volkov; 秦裴武; 唐淳 中科院武漢物理數學所波譜與原子分子國家重點實驗室 【中國會議】第十六屆全國波譜學學術會議論文摘要集 2010-11-24

5 重組人尼克酰胺磷酸核糖轉移酶及其活性位點突變體蛋白的制備及體外酶活性檢測 王峰; 黃鵬; 劉主; 盧韻碧; 魏爾清; 張緯萍; 唐淳 浙江大學醫學院藥理學系; 中科院武漢物理與數學研究所 【期刊】浙江大學學報(醫學版) 2011-03-25

6 順磁弛豫增強技術與蛋白質瞬態結構 劉主; 唐淳 波譜與原子分子物理國家重點實驗室武漢磁共振中心（中國科學院武漢物理與數學研究所） 【期刊】波譜學雜志 2011-09-05

榮譽獎勵：

1． 2009年入選中國科學院“百人計劃”。

2． 2011年獲國際組織人類前沿科學計劃（HFSP）資助。

3． 2011年受湖北省政府專項津貼。

4． 2012年獲“王天眷波譜學”獎。

5． 2012年獲國家杰出青年科學基金。

6． 2012年獲霍華德休斯醫學研究所（HHMI）國際青年科學家獎。

資料更新中……

媒體報道：

唐淳：刺探躍動的生命

 

唐淳：中科院武漢物理與數學研究所博士生導師。1998年獲浙江大學生物學學士，2003年獲美國馬里蘭大學生物化學博士，2003至2007年在美國國立醫學中心糖尿病、消化及腎臟疾病國家研究院從事博士后研究，2008年至2009年在美國密蘇里大學生物化學系任終身制助理教授，2009年12月入選中科院“引進海外杰出學者計劃（百人計劃）”回國。

主要研究方向為溶液核磁共振、生物物理和結構生物學，多年從事生物大分子核磁的新方法及應用研究，建立和發展了順磁核磁技術并對生物大分子進行溶液動力學的表征。

時尚的針織帽、紅色的中式坎肩，36歲的唐淳著滿身“龍”字迎接著自己的本命年。這一身“潮男”裝扮走在街上，任誰也想象不到，他是一位埋首生物學研究的科學家，而且是青年科學家中的佼佼者。2011年3月，他獲得國際基金組織人類前沿科學計劃HFSP青年人才基金的資助，成為中國內地第三位獲此殊榮者；今年1月，他又榮獲“霍華德•休斯首屆國際青年科學家獎”�！　�

解析蛋白質動態結構

“像在看她們跳舞”

生在蘇州，學在杭州，唐淳從小生活在風景如畫的人間天堂。不過，唐淳認為，讓他受益最深的是當地崇文重教的文化傳統。在這種氛圍熏陶下，唐淳從小對學習和研究抱有濃厚的興趣。1994年進入浙江大學時，唐淳學的是生物，但他對化學也非常感興趣。1998年本科畢業后，他到美國馬里蘭大學攻讀博士學位，選的就是生物化學專業。

提起“生化”，人們可能會想到“生化武器”，但唐淳的研究方向，其實是與治療疾病相關的。博士在讀期間，他重要的研究對象，就是人們“談虎色變”的艾滋病毒（HIV）。如何去解析艾滋病蛋白質的溶液結構，探索艾滋病毒的生長成熟機制？此時，唐淳開始掌握一門重要的武器——核磁共振技術。“和一般研究方法不同的是，我們用核磁共振技術可以分析蛋白質在溶液里的動態結構，而不是靜態結構。生命本身就是運動的，在溶液狀態，我們能更接近蛋白質自然的生命狀態。”唐淳說。

唐淳打開電腦，演示了幾個蛋白質的躍動狀態。“這些動畫其實都是電腦重構的，這些并不能通過顯微鏡用肉眼看到，只能靠我們的技術手段，發現它們在時間、空間中的三維結構和運動軌跡，再進行重構。”唐淳說。生物大分子都是由氨基酸、核苷酸等組成的有機高分子；多個生物大分子由非共價相互作用則可進一步形成復合體。生物大分子和它們的復合體中每一個原子的空間位置，使得生物大分子呈現一定的空間形狀，即三維結構。而發現蛋白質的分子結構，定位其中各個原子的存在方位，判定運動軌跡，唐淳說：“像在看她們跳舞”。

正是通過溶液核磁共振技術，唐淳發現艾滋病毒為什么在不成熟狀態下是球形，而成熟狀態下是錐形，艾滋病毒從不成熟發展到成熟狀態，與一種衣殼蛋白的結構變化密切相關。“順藤摸瓜”似的，唐淳發現了一種能夠抑制艾滋病毒成熟的小分子化合物，并在美國申請專利。利用這種小分子化合物，制藥企業有望研發出治療艾滋病的新藥。

發展核磁共振技術

熱衷于新方法研究

盡管在艾滋病毒研究方面取得了進展，但唐淳覺得：“我的興趣在新方法研究，做一個制造工具的人”。2003至2007年在美國國立醫學中心糖尿病、消化及腎臟疾病國家研究院從事博士后研究時，唐淳就將自己的研究重心轉向了核磁共振新方法。他建立和發展了多種核磁共振新方法，特別是獨辟蹊徑，發展了用于研究蛋白質溶液動力學的順磁弛豫增強（PRE）方法。“在核磁共振中一旦有順磁物質，會導致研究對象的波譜信號變弱，所以一般的研究中要盡量避免順磁的干擾。我卻在蛋白質的特定點位上特意加入順磁探針，根據波譜信號變弱的程度來計算大分子各個部位與探針之間的位置變化，從而了解蛋白質的結構的動態變化。”唐淳說。

利用這一新方法，他得到了一系列重要發現，包括發現了艾滋病毒蛋白酶前體激活的物理機制等等。2006年、2007年、2008年，他的研究結果連續發表于Nature等重要學術雜志上。

2008年，唐淳從60多位來自世界各地的核磁共振專家中脫穎而出，應聘成為美國密蘇里大學生物化學系終身制（Tenure—Track）助理教授，開始了獨立研究之旅。此后，唐淳進一步發展了順磁弛豫增強（PRE）技術，提出了差比順磁核磁（DISPRE）技術，這一新方法利用兩種不同的順磁探針提供的PRE觀察量的比例關系，來同時得到生物大分子動力學變化的空間和時間尺度。目前，他所發展的順磁核磁共振方法已經被學術界廣泛采用，成為國內外相關核磁共振學習班的必修內容之一。

我喜歡自由探索

那才是創新的源頭

在美國學習、研究10余年，獲得了終身制的教職，買了房，定了居，唐淳實現了所謂的“美國夢”。但一場“萬里一線牽”的愛情讓他改變了自己的“運動軌跡”,把他“牽”回了祖國。2009年底，唐淳通過中國科學院“引進海外杰出學者（百人計劃）”全職應聘至中科院武漢物理與數學研究所工作。“房子低價賣了，現在我連美國綠卡都打算放棄。”唐淳笑著說。

在唐淳的辦公室，記者正巧碰見了他的夫人，浙江大學副教授張緯萍，一位聰明、漂亮和開朗的知性女子。

“我2008年到他的大學做短期訪問學者。在一位老教授家舉行的圣誕PARTY上，我們初次見面。我是研究藥理學的，他是研究生物化學的，學科上還是有許多交叉點的，聊著聊著，慢慢就熟悉了。”張緯萍說。旁人聽不懂的專業話題，卻成了唐淳與張緯萍之間剪不斷的“紅線”。張緯萍回國后，倆人通過“網戀”繼續保持聯系。2009年12月，唐淳正式回國。2010年1月，唐淳和張緯萍喜結連理。

為什么不選擇妻子所在地浙江的研究機構，而是選擇武漢呢？“這里有波譜與原子分子物理國家重點實驗室，有國內最好的核磁共振設備。另外，在物數所，我隨時可以同物理學家討論，做原創性的方法研究。”唐淳說。“他呀，也沒到別的地方多跑跑，多比比，一下子就選了這里。”張緯萍打趣道。“這就像選老婆一樣，只要看對眼，一個就行了。”唐淳笑笑說。

由于唐淳的研究領域在國內國際都屬于前沿學科，回到中國，唐淳的研究更沒有任何條條框框，整個科研團隊，都是由唐淳一手建立。“我喜歡自由探索，我認為，那才是創新的源頭。”

2011年3月，唐淳獲得了國際基金組織人類前沿科學計劃HFSP青年人才基金的資助，成為中國內地第三位獲此殊榮者。他與合作者的項目“氣味受體蛋白對小分子識別的結構和功能研究”總分排名第四，項目資助35萬美元/年，共3年。

之后，唐淳又申請了霍華德•休斯醫學研究所（HHMI）國際青年科學家，競爭十分激烈。760名申請者，只有55人有資格參加答辯，全球只有28人最終入選，中國只有7人入選。入選者可以得到“國際青年科學家”的稱號和資助，自由做自己感興趣的課題，知識產權歸原單位和國家。唐淳獲得了65萬美元的研究資助。

“雖然申請這個基金也要報項目，但他們對項目研究本身沒有非常硬性的要求，主要看研究者的‘潛力’，決定是否給予資助，最后看研究者的發展情況，決定是否繼續資助。”唐淳說。這和喜歡“自由探索”的唐淳非常對脾氣。

“參加答辯時，評委有3個是諾貝爾獎得主，一點都不能馬虎。”唐淳說。他點開自己和一位科學家的合影，“瞧！這是其中之一，2003年諾貝爾化學獎得主Roderick Mackinnon（羅德里克•麥金農），今年才55歲，是我的偶像。成為HHMI研究員后，我會有很多機會和這些大科學家學習交流！”唐淳充滿期待地說。

在科學海洋里自由遨游的唐淳，正向著自己的“偶像”邁進。

 

文章來源：《人民日報》2012-02-06

 

媒體報道：

“潮人”科學家唐淳：解密蛋白之舞

 

一頂戶外抓絨帽，一件極具中國風的紅色綢緞背心……初識唐淳，很難把他和一位從事基礎研究的科學家聯系在一起。

 

對于記者的來訪，36歲的唐淳稍顯靦腆。當被同行的女記者稱為“潮人”時，他笑著解釋：“這件紅色背心是為了迎接本命年，特意從蘇州老家帶過來的。”

 

就在不久前，他和國內6位科學家一起入選首屆霍華德•休斯醫學研究所（HHMI）國際青年科學家。

 

“HHMI是全球規模最大的非營利性醫學研究所，那里云集了數百位美國科學院院士和數十位諾貝爾獎得主。”唐淳告訴記者，獲獎以后將有很多和“大牛們”面對面交流的機會。

 

依靠中科院武漢物理與數學研究所一流的波譜學團隊和研究平臺，唐淳致力于發展生物核磁的方法來解析蛋白質的動態結構。在他的電腦里，有不少重構的蛋白質動態圖像，唐淳幽默地稱之為“蛋白之舞”。

 

讓蛋白質動起來

 

唐淳出生在美麗的蘇州。在他兒時的記憶里，蘇州不僅有瑰麗的園林藝術，還有著同樣悠久的學術傳統。家鄉的山水人文賦予了唐淳特有的靈氣和執著。

 

在浙江大學攻讀生物學專業時，唐淳就對化學有著濃厚的興趣。到了美國馬里蘭大學，唐淳開始接觸現代核磁共振技術，并用它來解析生物結構。

 

“我覺得這是一件非�？岬氖虑�！”唐淳介紹說，蛋白質是一切生命活動的執行者，然而作為生命在分子層次的體現，人們卻很難觀察和記錄它們的運動軌跡。

 

為攻克這一難題，唐淳通過反向思維，建立和發展了一種核磁新技術——順磁核磁弛豫增強。“傳統觀點認為，在核磁共振研究中，應盡量避免順磁物質對波譜信號的干擾，而我們正是利用這一點，通過加入順磁探針，根據波譜信號變弱的程度來解析和重構蛋白質的動態結構變化。”唐淳說。

 

此外，唐淳發現了一種能夠結合到艾滋病病毒衣殼蛋白上的化合物，可以抑制病毒的裝配和成熟。他還進一步確定了該化合物的結合位點，并獲得了國際和美國專利。這一突破使得相關企業有望研究出新型抗艾滋病病毒藥物。

 

這些在唐淳眼里很酷的研究，卻讓我們難以看懂。唐淳解釋說：“現在很多人都在做蛋白質結構，而我的工作則是‘讓蛋白動起來’，還原蛋白的運動軌跡。”

 

回國才有歸屬感

 

在唐淳的辦公室，我們見到了一位漂亮的女士。唐淳向記者介紹：“浙江大學副教授張緯萍，我的妻子兼助手。”

 

張緯萍的研究領域是藥理學，和唐淳在學術上有很多交叉，這使得他們雖分居兩地，但卻有著共同的話題和興趣。

 

2009年，唐淳毅然放棄美國的高薪教職，以中國科學院“百人計劃”的身份，到中國科學院武漢物理與數學研究所工作。對他而言，終身制教授、綠卡、房子這些所謂“美國夢”的東西都不重要。“回到國內才真正有了歸屬感。”唐淳說。

 

回國后，唐淳迅速組建了自己的研究小組，陸續得到了中國科學院知識創新工程重要方向項目、國家自然科學基金委面上項目的支持。

 

雖然事業不斷上升，但在唐淳內心，對于分居兩地的妻子卻總懷有一絲歉意。他笑著安慰妻子：“距離產生美感。”

 

對于丈夫的選擇，張緯萍多少有些無奈：“很多人回國都會先去北京、上海尋找機會，他不同，直接就簽約了武漢物理與數學研究所。”

 

“這里有我最需要的平臺和氛圍，這就跟選老婆一樣，認準了就行了。”唐淳笑著說。

 

文章來源：《中國科學報》 2012-02-09